滕脉坤教授

文章出处: 作者: 发布时间: 2015-02-13 访问次数: 297

 

滕脉坤教授

中国科学技术大学大学,生命科学学院,教授

中国生物物理学会,常务理事

中国生物化学与分子生物学会,常务理事

中国毒理学会,常务理事

中国生物毒素毒理专业委员会,主任

电话:0551-63606314

传真:0551-63606314

Email: mkteng@ustc.edu.cn

 

受教育经历

1996 - 1997,美国哈佛大学,医学院,Dana-Farber肿瘤研究所,访问教授

1992,美国普度大学,生命科学系,访问学者

1988 - 1989,美国依里洛依大学厄本-香槟分校,生理与生物物理系,访问学者

1986 - 1988,美国麻省理工学院,生物系,访问学者

1974/09 – 1978/06,中国科学技术大学,生物系,本科

 

研究工作经历

1998-2013,中国科学技术大学,生命科学学院,教授

1992-1998,中国科学技术大学,生物系,副教授

1989-1992,中国科学技术大学,生物系,讲师

1978-1989,中国科学技术大学,生物系,助教

申请人多年从事生化与分子生物学、蛋白质晶体学和结构生物学研究和教学工作,目前主要进行转录调控相关蛋白和天然毒素蛋白的结构生物学研究。曾从事DNA寡聚核苷酸及其DNA-药物复合物的晶体学;病毒晶体学;T-细胞受体及其复合物的晶体学;葡萄糖异构酶蛋白质工程中的结构测定和蛋白质分子设计等研究工作。具有从事生化与分子生物学、晶体结构解析和结构功能关系分析研究的丰富经验。多年来主持和参与了多项国家和中国科学院的重点和重大课题的研究工作。获。近年来主持和参加了多项研究课题。在Immunity, The EMBO Journal, PNAS, Nat Commun.Current BiologyStructure.J.Biol.Chem., Proteins, Biochemistry, Nucleic Acids Res., 中国科学,科学通报等国际、国内著名学术刊物共发表论文九十余篇。

 

学术奖项

教育部高等教育科学技术二等奖(2001)

安徽省教育厅科技进步一等奖(2000年)

安徽省自然科学/科技进步二等奖(2010

 

研究方向

多年从事生化与分子生物学、蛋白质晶体学和结构生物学研究和教学工作,目前主要进行转录调控相关蛋白和天然毒素蛋白的结构生物学研究。

 

主要论著

[1] Y. Tao, C. Jin, X. Li, S. Qi, L. Chu, L. Niu, X. Yao*, M. Teng*, The structure of the FANCM-MHF complex reveals physical features for functional assembly, Nat Commun 3 (2012) 782.

[2] J. Wang, M. Gossing, P. Fang, J. Zimmermann, X. Li, G.F. von Mollard*, L. Niu*, M. Teng*, Epsin N-terminal homology domains bind on opposite sides of two SNAREs, Proc Natl Acad Sci U S A 108 (2011) 12277-12282.

[3] H. Li, S. Tong, X. Li, H. Shi, Z. Ying, Y. Gao, H. Ge, L. Niu*, M. Teng*, Structural basis of pre-mRNA recognition by the human cleavage factor Im complex, Cell Res 21 (2011) 1039-1051.

[4] Y. Tao, X. Li, Y. Liu, J. Ruan, S. Qi, L. Niu, M. Teng*, Structural analysis of Shu proteins reveals a DNA binding role essential for resisting damage, J Biol Chem 287 (2012) 20231-20239.

[5] Y. Liu, H. Huang, B.O. Zhou, S.S. Wang, Y. Hu, X. Li, J. Liu, J. Zang, L. Niu, J. Wu, J.Q. Zhou, M. Teng*, Y. Shi*, Structural analysis of Rtt106p reveals a DNA binding role required for heterochromatin silencing, J Biol Chem 285 (2010) 4251-4262.

[6] H. Chen, N. Shi, Y. Gao, X. Li, M. Teng*, L. Niu*, Crystallographic analysis of the conserved C-terminal domain of transcription factor Cdc73 from Saccharomyces cerevisiae reveals a GTPase-like fold, Acta Crystallogr D Biol Crystallogr 68 (2012) 953-959.

[7] F. Zeng, B. Shen, Z. Zhu, P. Zhang, Y. Ji, L. Niu, X. Li*, M. Teng*, Crystal structure and activating effect on RyRs of AhV_TL-I, a glycosylated thrombin-like enzyme from Agkistrodon halys snake venom, Arch Toxicol (2012).

[8] X. Qiu, Y. Tao, Y. Zhu, Y. Yuan, Y. Zhang, H. Liu, Y. Gao, M. Teng*, L. Niu*, Structural insights into decreased enzymatic activity induced by an insert sequence in mannonate dehydratase from Gram negative bacterium, J Struct Biol 180 (2012) 327-334.

[9] Y. Gao, H. Ge, H. Chen, H. Li, Y. Liu, L. Chen, X. Li, J. Liu, L. Niu*, M. Teng*, Crystal structure of agkisacucetin, a Gpib-binding snake C-type lectin that inhibits platelet adhesion and aggregation, Proteins 80 (2012) 1707-1711.

[10] W. Yan, Z. Shao, F. Li, L. Niu, Y. Shi, M. Teng*, X. Li*, Structural basis of gammaH2AX recognition by human PTIP BRCT5-BRCT6 domains in the DNA damage response pathway, FEBS Lett 585 (2011) 3874-3879.

[11] Y. Liu, Y. Hu, X. Li, L. Niu*, M. Teng*, The crystal structure of the human nascent polypeptide-associated complex domain reveals a nucleic acid-binding region on the NACA subunit, Biochemistry 49 (2010) 2890-2896.

[12] H. Li, H. Shi, H. Wang, Z. Zhu, X. Li, Y. Gao, Y. Cui, L. Niu*, M. Teng*, Crystal structure of the two N-terminal RRM domains of Pub1 and the poly(U)-binding properties of Pub1, J Struct Biol 171 (2010) 291-297.

[13] P. Fang, X. Li, J. Wang, L. Xing, Y. Gao, L. Niu*, M. Teng*, Crystal structure of the protein L-isoaspartyl methyltransferase from Escherichia coli, Cell Biochem Biophys 58 (2010) 163-167.

[14] P. Fang, X. Li, J. Wang, L. Niu*, M. Teng*, Structural basis for the specificity of the GAE domain of yGGA2 for its accessory proteins Ent3 and Ent5, Biochemistry 49 (2010) 7949-7955.